Пептидные связи

Пептидные связи появляются благодаря реакции аминокислоты с аминокислотой. В составе аминокислот есть две группы – аминогруппа и группа карбоксильная. Пептидная связь появляется при условии, что реакция дегидрации имеет место между аминогруппой в одной аминокислоте и карбоксильной группой в иной. Карбоксильная группа теряет атом кислорода, а аминогруппа – пару атомов водорода, при этом образуется вода и пептид.

Пептидная связь

Появление пептидного соединения происходит в момент, когда азот из аминогруппы связывается с углеродом карбоксильной. Эта связь является ковалентной и некоторыми учеными называется также амидной. Образование связи осуществляется благодаря гидролизу, а не синтезу, поэтому не требует дополнительного источника энергии. Биосинтез пептидов происходит буквально за несколько секунд, но воссоздание такой же реакции в лаборатории может быть делом длительным. Однако образованные связи являются стабильными, и в отсутствии катализаторов в водном растворе пептиды могут существовать тысячи лет.

Если две аминокислоты связываются друг с другом, то появляется дипептид, если три – то трипептид. Количество аминокислот, что могут создавать сложные полимерные структуры, почти не ограничено. Конец аминокислоты, у которой связана карбоксильная группа, называется N-концом. С другой же стороны находится С-конец, то есть свободная карбоксильная группа второй участвующей в образовании соединения аминокислоты. Пептидная связь крайне распространена в организме, часто она становится основой для формирования белков. К пептидным соединениям относят и гормоны, в частности, окситоцин. Синтез пептидов в организме человека осуществляется во всех клетках, включая нейроны мозга.

Резонанс и биосинтез

Пептиды имеют особое значение в функционировании и биосинтезе белков, потому что именно они в конечном итоге определяют структуру белка. Их состав позволяет осуществить дополнительный переход пары электронов между кислородом и углеродом с образованием двойной связи и резонанса. Это процесс крайне динамичный, потому что электроны находятся в вечном движении, поэтому пептидные соединения и обладают повышенной биологической активностью. В пептидной связи присутствует дипольный момент, образованный благодаря наличию разных зарядов на двух концах соединения. Возможность использовать несколько электронов, а также дополнительно присоединять к связи аминокислоты, делает пептиды идеальными переносчиками информации, а их резонанс обеспечивает высокую биологическую активность. Полипептиды способны обеспечивать регулировку большинства биологических процессов, включая аппетит, восстановление и регенерацию, пищеварение, настроение, высшую нервную деятельность, артериальное давление и обладать гормональной активностью.

Необычное соединение

Из-за характера связи у нее ограничивается свобода вращения, и пептиды становятся стабильными соединениями.  Также в полипептидах замечена локализация аминокислот в некоторых определенных областях. Предполагается, что эти области могут быть характерны для разных структур организма и определять предназначение пептида. Но при этом пептиды с трудом поддаются исследованию и так многообразны, что мы представления не имеем, как именно расположение аминокислот в связи определяет воздействие пептида. Исследования в области пептидных связей еще продолжаются.